مطالعه شیمی فیزیکی برهم کنش بین hsa و کمپلکس سالن-کبالت (iii)

برهم کنش بین ترکیب سنتزی سالن-کبالت (iii) دارای لیگاند شیف باز n و n- دی پیریدوکسیل (1 و 4- بوتان دی آمین) به عنوان یک لیگاند چهاردندانه با آلبومین سرم انسانی (hsa) در شرایط بافر فسفات (4/7ph ) با استفاده از روش های طیف سنجی uv-vis، فلورسانس، ویسکومتری و داکینگ بررسی گردید. با استفاده از اطلاعات طیف سنجی uv-vis و معادله هیل، ثابت اتصال، ظرفیت پیوندی و ثابت هیل به ترتیب 1- m104 ×854/3، 3 و 632/0 برآورد شد. مقدار ثابت هیل کمتر از یک است که نشان دهنده تعاون منفی است. طیف های فلورسانس hsa در حضور کمپلکس سالن-کبالت (iii) نشان دادند که شدت فلورسانس پروتئین تهییج شده در طول موج های 280 و 295 نانومتر کاهش می یابد. بنابراین، کمپلکس سالن-کبالت (iii) به hsa متصل می شود و این ترکیب به عنوان یک خاموش کننده عمل می کند. همچنین، با توجه به نمودار استرن - ولمر سازوکار خاموشی فلورسانس استاتیک بین hsa و لیگاند پیشنهاد می شود. بر طبق معادله لینویوربرگ ثابت های اتصال برابر با 1 m-104×2/7 در طول موج 280 نانومتر و 1m- 104×3 در طول موج 295 نانومتر تعیین شد و نشان داد که با ثابت اتصال محاسبه شده در روش طیف سنجیuv-vis سازگار هستند. فاصله پیوندی بین hsa و کمپلکس سالن-کبالت (iii) با توجه به نظریه انتقال انرژی رزونانس فلورسانس مقدار 48/2 نانومتر تخمین زده شد. ویسکوزیته ویژه hsa در حضور کمپلکس سالن-کبالت (iii) کاهش پیدا کرد که نشان می دهد اتصال بین کمپلکس سالن-کبالت (iii) و پروتئین باعث تاخوردگی ساختارhsa می شود. پیش بینی جایگاه های اتصال توسط روش داکینگ، با بهره گیری از انرژی آزاد اتصال صورت گرفت. بهترین جایگاه اتصال پیش بینی شده در این مطالعه شامل باقی مانده های آرژنین 114، آرژنین 117، لوسین 115، تیروزین 161 است. همچنین، انرژی آزاد گیبس محاسبه شده g)? (برای برهم کنش کمپلکس کبالت (iii) باhsa برابر با 1- kcal mol6/9- است.